Enzyme

Enzyme Chemischer Aufbau Die Stoffwechselvorgänge der Organismen sind komplexe Netzwerke von Einzelreaktionen, bei deren Kontrolle und Regulation Enzyme eine zentrale Stellung einnehmen. Enzyme sind biologische Katalysatoren, die Stoffwechselreaktionen beschleunigen bzw. sie erst ermöglichen. Sie sind Eiweiße, die in globulärer Struktur (Tertiärstruktur) vorliegen. Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, an dem die Reaktion mit dem Substrat erfolgt. Darüber hinaus haben viele Enzyme einen Cofaktor, den man auch als Coenzym bezeichnet.

Dabei handelt es sich um ein Nichtprotein, das häufig am Enzym gebunden ist. Da Enzym und Coenzym als Funktionseinheit wirken, bezeichnet man beide zusammen als Holoenzym. Das proteinische Enzym alleine nennt man auch Apoenzym. Molekulare Mechanismen der Enzymwirkung Der Ablauf einer Enzymkatalyse erfolgt in Schritten. Zunächst kommt es zur Bindung des Enzyms mit dem Substrat und zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Dabei werden Bindungen gelockert, wodurch sich das Substrat in einem reaktionsfähigen Übergangszustand befindet.

Im Enzym-Substrat-Komplex befinden sich Substrat und Produkt in einem chemischen Gleichgewicht. Nach erfolgter Reaktion wird das Produkt freigesetzt und es kommt zu einer erneuten Bindung eines Substrates. Aus der Reaktion geht das Enzym unverändert hervor. Auf diese Weise kann ein Enzym mehrere Tausend Produktmoleküle in einer Minute umsetzen. Wirkspezifität der Enzyme Enzyme reagieren nur mit bestimmten Substraten. Sie sind im Gegensatz zu chemischen Katalysatoren substratspezifisch.

Diese Eigenschaft ist im Aufbau der Bindungsstelle im aktiven Zentrum begründet. Bindungsstelle und Substrat reagieren nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Darüber hinaus sind Enzyme reaktionsspezifisch. Sie können unter den gegebenen Bedingungen nur eine Reaktion katalysieren. Für die Reaktionsspezifität sind katalytische Gruppen von Bedeutung, die sich im aktiven Zentrum befinden. Einteilung der Enzyme Nach ihrer Reaktionsspezifität können die Enzyme in Gruppen eingeteilt werden.

F        Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen und übertragen Elektronen von einem Donor auf einen Akzeptor. Zu dieser Gruppe gehören auch Dehydrogenasen, die Wasserstoff übertragen, aber auch Oxidasen. F        Transferasen katalysieren die Übertragung von Gruppen, wie Zucker-, Phosphat- oder Alkyl-Resten. F        Hydrolasen spalten C-O- und C-N- Bindungen unter Anlagerung von Wasser bei Estern, Peptiden und anderen Verbindungen. F        Isomerasen katalysieren den Übergang von Ketol- zu Aldolformen bzw. von R-Formen zu S-Formen bei isomeren Verbindungen.

F        Synthetasen (Ligasen) katalysieren die Bildung von energiereichen Verbindungen unter ATP-Verbrauch bei Biosynthese-Prozessen. F        Lyasen spalten ebenfalls Bindungen, jedoch nicht unter Wasseranlagerung. Abhängigkeit der Enzymaktivität Die Enzymaktivität ist von der Substratkonzentration, dem pH-Wert und der Temperatur abhängig. F        Bei konstanter Enzymkonzentration steigt die Geschwindigkeit der Reaktion zunächst proportional mit der Substratkonzentration an. Bei weiterer Erhöhung der Substratkonzentration verringert sich die Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit bis sie nicht weiter ansteigt. Als Maß für die Reaktionsgeschwindigkeit wird die Michaeliskonstante KM verwendet.

Sie gibt diejenige Substratkonzentration an, die bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit der Enzymreaktion vorliegt. F        Mit Zunahme der Temperatur steigt die Geschwindigkeit von Enzymreaktionen an. Bei einer Erhöhung der Temperatur um 10 °C verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Von Enzymen katalysierte Reaktionen  folgen somit wie chemische Reaktionen der Regel nach VAN`T-HOFF. Ab 40-50 °C fällt die Geschwindigkeit von Enzymreaktionen ab, da die Enzyme bei diesen  Temperaturen denaturieren. F        Die meisten Enzyme besitzen ein pH-Optimum, bei dem sie die höchste Aktivität zeigen.

Die Aktivität der Enzyme liegt bei einem pH-Wert von 6 bis 9. Bei höherem bzw. niedrigerem pH-Wert kommt es dagegen zu einer Denaturierung der Enzymproteine. Cofaktoren Viele Enzyme wirken in Verbindung eines Cofaktors. Nehmen diese als Substrate an der Reaktion teil, so spricht man auch von Coenzymen. Eine große Zahl von Coenzymen leitet sich von Vitaminen ab und muss vom Organismus mit der Nahrung aufgenommen werden.

Der übrige Teil kann vom Organismus selbst synthetisiert werden. Viele Enzyme benötigen für ihre Wirkung auch Metall-Ionen.                                                                                                                                                                                                                            

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