Enzyme
Enzyme Vortrag von Stephanie Habakuk
- Enzyme = Biokatalysatoren
- à setzen Reaktionstemperatur herab, dass Reaktionen bei normaler Reaktionsgeschwindigkeit auch bei Körpertemperatur ablaufen können
- Bezeichnung: Endung -ase an die Bezeichnung dür das Substrat oder die katalytische Reaktion
Aufbau
- meisten Enzyme sind Proteine (à globulärer Struktur à Tertiärstruktur)
- Kette von mindestens 100 Aminosäuren à Apoenzym (Eiweißanteil des Enzyms)
- Polymere (à aus Makromolekülen, die durch die Verknüpfungen kleinerer Moleküle entstanden sind, bestehender Stoff)
- manche Enzyme haben ein Nicht-Protein an Ihr Molekül gebunden à Cofaktor
o Mitwirkung bei der Katalyse
o Coenzym, wenn lose gebunden
o prosthetische Gruppe, wenn fest gebunden und nur bei Strukturveränderung des Enzyms abtrennbar
(prosthetisch = meist ein Ion, das gebunden werden muss, zur vollen Aktivität des Enzyms à z.B. Ca²+, Mg ²+, Fe²+, Cu²+, Zink-, Mangan-Ion)
- Apoenzym
- + Coenzym
- ________________
- = Holoenzym
- aus Ribonucleinsaüremolekülen bestehende Enzyme à Ribozyme (im Ribosom - Bildung der Proteine)
- Aufgabe:
o Lösen von Atombindungen
o Steuerung fast aller chem. Reaktionen im Stoffwechsel der Lebewesen
Funktion
- Bindung des Enzyms mit dem Substrat
- à Bildung Enzym-Substrat-Komplex
o Bindungen werden gelockert à Substrat befindet sich im reaktionsfähigem Übergangszustand
o mehrere Seitenketten verschiedener Aminosäuren wirken auf Substrat à multifunktionelle Katalyse à Grund des Herabsetzens der Aktivierungsenergie
o Substrat und Produkt befinden sich im chem. Gleichgewicht
- nach erfolgter Reaktion wird Produkt freigesetzt
- Enzym geht aus der Reaktion unverändert hervor
- à erneute Bindung eines Substrates
- auf diese Weise mehrere tausend Umsetzungen zu Produktmolekülen in einer Minute möglich
- Hemmung
o kompetive Hemmung
§ Hemmung durch eine mit dem Substrat konkurrierende Verbindung
§ Struktur des "falschen E." ähnlich à bindet ans Enzymmolekül à kann nicht umgesetzt werden à Wirksamkeit durch Blockierung herabgesetzt
o allosterische Hemmung
§ Enzym bindet Inhibitor (Hemmstoff best.
Substanzen) außerhalb des aktiven Zentrums
§ à Veränderung der Struktur
§ à aktive Zentrum ist vermindert oder nicht mehr funktionsfähig
§ Inhibitoren sind z.B. Schwermetalle wie Pb²+ und Hg²+ à deshalb giftig für den Körper
- Regulation
o Katalytische Wirkung einiger Enzyme regulierbar durch Bindung mit einem best. Stoff àEffektor
o bei gleich bleibender Substratkonzentration ändert sich Reaktionsgeschwindigkeit
o Effektor = im Stoffwechsel entstandener Stoff
§ à Reaktionsgeschwindigkeit herabsetzend = Hemmung
§ à Reaktionsgeschwindigkeit steigernd = Aktivierung
§ werden an besondere Bindungsstellen außerhalb des Enzyms gebunden - Struktur des Enzyms angepasst an die Struktur des Effektors
§ à Bindungsstelle: allosterisches Zentrum ( anders gestaltete)
§ kleinere Veränderung des Enzyms à des aktiven Zentrums
§ oder Hemmung à allosterische Hemmung
Abhängigkeit der Enzymaktivität
- Substratkonzentration
o bei konstanter Enzymkonzentration steigt die v der Reaktion proportional zur Substratkonzentration bis zur maximalen v
o bei Erhöhung der Substratkonzentration verringert sich Reaktions- v bis sie nicht mehr ansteigt
o Maß für Reaktions- v ist die Michaeliskonstante
- Temperatur
o mit Zunahme der Temperatur steigt v der Enzymreaktion ( + 10 °C => 2v )
o bei den meisten Enzymen bei 40-45 °C
o trotzdem Temperaturempfindlich à ab 50 °C setzt Proteindenaturierung ein
o Zellen, die längere Zeit über 60 °C sind, gehen zugrunde
o Ausnahme bilden besonders hitzestabile Enzyme in vulkanischen Quellen (bei 100 °C)
- pH-Optimum
o à pH-Wert, bei dem Enzyme höchste Aktivität zeigen
o pH-Optimum kann unterschiedlich sein (normal zw. 6 - 9)
o höher oder niedriger setzt Denaturierung ein
o Bsp: Protease des Magens (Pepsin) = 1,5
Dünndarmprotease (Trypsin) = 8
Wirkspezifität
- substratspezifisch
o Enzyme reagieren nur mit bestimmten Substraten
o Eigenschaft im Aufbau des aktiven Zentrums begründet à Schlüssel-Schloss-Prinzip
- reaktionsspezifisch
o Enzyme können nur unter gegebenen Bedingungen katalysiere
o katalytische Gruppen im aktiven Zentrum spielen wichtige Rolle
Einteilung der Enzyme
- nach katalysierten chem. Reaktionen
o hydrolytisch à Enzyme beschleunigen Reaktionen, bei denen Moleküle unter Wasseranlagerung in einfachere Grundbausteine zerlegt werden
o oxidierend (Oxidasen) à Enzyme setzen Oxidationsreaktionen in Gang
o reduzierend à Enzyme sorgen Reduktionsreaktionen à O2 wird abgespalten
- nach Reaktionsspezifität
o Oxidoreduktasen à (katalysieren) Übertragung von H-Atomen bzw.
Elektronen
o Transferasen à (-||-) Übertragung von Atomgruppen wie z.B. Zucker-, Phosphat- oder Alkylresten
o Hydrolasen (hydrolytisch) à Spaltung von C-O- und C-N- Bindungen unter Anlagerung von Wasser bei Estern, Peptiden und anderen Verbindungen
o Isomerasen à (-||-) Übergang von Ketol- zu Aldolformen bzw. von R-Formen zu S-Formen bei isomeren Verbindungen
o Ligasen (Synthetasen) à (-||-) Verknüpfung von Molekülen - Bildung von energiereichen Verbindungen unter ATP-Verbrauch bei Biosynthese-Prozessen
o Lyasen à Spaltung von Atombindungen aber nicht unter Wasseranlagerung (nicht hydrolytisch)
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